Съединението на плодовата муха може да доведе до нови антибиотици

Изследователи от Университета на Илинойс в Чикаго са открили, че естествен пептид от плодови мушици, наречен дрозоцин, може да се свърже с рибозомите на бактериите и да възпрепятства производството на протеини, като по този начин принуждава бактериалните клетки да се самоунищожат. Това откритие, заедно с разбирането на техния механизъм на действие, може да улесни създаването на нови антибиотици.

Ново проучване сочи антибактериалния механизъм на пептида.

Изследователи от Университета на Илинойс в Чикаго откриха, че пептид, получен от плодови мушици, може да проправи пътя за разработването на нови антибиотици.

Публикувано в Химическа природа БиологияТяхното изследване разкри, че естествен пептид, известен като дрозоцин, предпазва насекомото от бактериални инфекции, като се свързва с бактериални рибозоми. Веднъж свързан, Drosocin пречи на рибозомата да изпълни правилно основната си задача – да създаде нови протеини, които клетките трябва да функционират.

Производството на протеин може да бъде спряно чрез намеса в различни етапи на транслацията – процесът, чрез който се произвежда ДНК Той се „превежда“ в протеинови молекули. Учените от UIC откриха, че дрозоцинът се свързва с рибозомата и предотвратява прекратяването на транслацията, когато рибозомата удари стоп сигнала в края на гена.

„Дрозоцинът е вторият пептиден антибиотик, за който е известно, че спира прекратяването на транслацията“, каза Александър Манкин, автор на изследването и уважаван професор от Центъра за биомолекулярни науки и Департамента по фармацевтични науки в Колежа по фармация. Другият, наречен апидецин и открит в медоносните пчели, е описан за първи път от учени от UIC през 2017 г.

Лабораторията на UIC, която се ръководи съвместно от Манкин и Нора Васкес-Ласлоуп, професор-изследовател в колежа по фармация, успешно е произвела пептид от плодова муха и стотици негови мутанти директно в бактериални клетки.

„Дрозоцинът и неговите активни мутанти, произведени в бактериите, принудиха бактериалните клетки да се самоунищожат“, каза Манкин.

Докато пептидите дрозоцин и апидаецин действат по същия начин, изследователите откриха, че техните химични структури и начини на свързване към рибозомата са различни.

„Като разберем как работят тези пептиди, ние се надяваме да използваме същия механизъм за потенциални нови антибиотици. Сравнението рамо до рамо на компонентите на пептидите улеснява разработването на нови антибиотици, които вземат най-доброто от всеки“, каза Манкин.

Справка: „Инхибиране на терминирането на транслацията от антимикробния пептид Drosocin“ от Kyle Mangano, Dorota Kleepaki, Erosa Ohanmo, Chitana Palega, Weiping Huang, Alexandra Brakel, Andor Krisan, Yuri S. Polikanov, Ralph Hofmann и Nora Vazquez-Laslope 23. Химическа природа Биология.
DOI: 10.1038/s41589-023-01300-x

Проучването е финансирано от Национални институти по здравеопазване.